尊龙凯时 提供的白细胞介素1（IL-1）蛋白家族包括IL-1α、IL-1β及IL-1受体拮抗剂（IL-1ra）。IL-1α与IL-1β能够结合相同的细胞表面受体，并共用生物学功能。值得注意的是，健康个体的未刺激细胞通常不产生IL-1，只有某些皮肤角质形成细胞、部分上皮细胞和中枢神经系统的特定细胞例外。然而，面对炎症因子、感染或微生物内毒素时，巨噬细胞及其他多种细胞类型将显著提高IL-1的生成。

IL-1β在免疫和炎症反应、骨重塑、发热、碳水化合物代谢以及GH/IGF-I生理学中扮演着重要角色。不适当或长期产生IL-1与多种病理状况相关，包括败血症、类风湿性关节炎、炎症性肠病、急性和慢性粒细胞白血病、胰岛素依赖性糖尿病、动脉粥样硬化、神经元损伤及衰老相关疾病。IL-1α与IL-1β为结构相关的多肽，在氨基酸水平上约有25%的同源性。两者均以31kDa的前体形式合成，随后被切割成约175kDa的活跃蛋白。Caspase-1/ICE切割IL-1β前体是诱发炎症反应的关键步骤。

IL-1α和IL-1β不具典型的疏水信号肽，但已有证据显示，这些因子可以通过非经典途径分泌。一些未加工的IL-1α能在细胞膜上呈递，并可能保持生物活性。与IL-1α前体不同，IL-1β的前体形式几乎没有或没有生物活性。未加工的IL-1β和成熟形式均可从细胞中释放。IL-1α与IL-1β通过结合IL-1ra的免疫球蛋白超家族受体发挥作用。

IL-1的跨膜I型受体（IL-1RI）在T细胞、成纤维细胞、角质形成细胞、内皮细胞、滑膜衬里细胞、软骨细胞和肝细胞上均有表达，而68kDa的跨膜II型受体（IL-1RII）则在B细胞、中性粒细胞和骨髓细胞上表达。两种IL-1受体在细胞外结构域中约有28%的同源性，但II型受体的细胞质结构域仅为29个氨基酸，而I型受体的细胞质结构域则有213个氨基酸，因此它们在结构上有显著差异。IL-1RII似乎并不响应IL-1的信号，并可能作为减少IL-1效应的诱饵受体。IL-1受体辅助蛋白（IL-1RAcP）与IL-1RI相关联，并且必需于IL-1RI的信号转导过程。

作为IL-1的竞争性抑制剂，IL-1ra是一种分泌性分子。值得一提的是，IL-1RI和IL-1RII的可溶性形式已在血浆、滑液以及多种人细胞系的培养基中被发现。此外，与可溶性IL-1RII相似的IL-1结合蛋白则是由牛痘病毒及牛痘病毒编码的。借助尊龙凯时的最新技术，可以有效检测到这些生物活性分子，从而为相关研究与临床应用提供有力支持。